Fevereiro 2015 vol. 1 num. 2 - XX Congresso Brasileiro de Engenharia Química

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Avaliação da Lipase AK de Pseudomonas fluorescens imobilizada em suporte PHB na catálise da reação de transesterificação

TINTOR, C. B. ; BIZZO, B. M. ; MENDES, A. A. ; HIRATA, D. B. ; PEREIRA, E. B. ;

Artigo:

As lipases atuam na hidrólise de triacilgliceróis, liberando ácidos graxos e glicerol. Em meio orgânico são enzimas capazes de catalisar reações de esterificação, interesterificação e transesterificação, sendo que seu uso somente é viável se associada à estabilização em suportes inertes. A eficiência de imobilização depende de fatores diversos como o suporte e tipo de imobilização. Na ocasião trabalhou-se com o suporte polihidroxibutirato (PHB) para imobilização da lipase de Pseudomonas fluorescens (Lipase AK). A atividade catalítica da lipase imobilizada por adsorção, foi de 413,76 U/g, utilizando um carregamento de 30 mg de proteína durante a imobilização. A reação de transesterificação foi com óleo residual, conduzidas em shaker, usando 20 g do meio reacional, em proporção molar de 1:9 (óleo:etanol) e 2 g de derivado, à 45°C, em diversos tempos (de zero a 96 h). A formação de ésteres de etila foi acompanhada por cromatografia à gás e verificou que em 48h atingiu 74% de rendimento.

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Palavras-chave:

DOI: 10.5151/chemeng-cobeq2014-0842-23387-160634

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Como citar:

TINTOR, C. B.; BIZZO, B. M.; MENDES, A. A.; HIRATA, D. B.; PEREIRA, E. B.; "Avaliação da Lipase AK de Pseudomonas fluorescens imobilizada em suporte PHB na catálise da reação de transesterificação", p. 1271-1279 . In: Anais do XX Congresso Brasileiro de Engenharia Química - COBEQ 2014 [= Blucher Chemical Engineering Proceedings, v.1, n.2]. São Paulo: Blucher, 2015.
ISSN 2359-1757, DOI 10.5151/chemeng-cobeq2014-0842-23387-160634

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