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A enzima Trans-sialidase do parasita causador da Doença de Chagas, Tripanosoma cruzi, (TcTS) é uma glicosidase hidrolase (GH), responsável por transferir unidades de ácido siálico das células do hospedeiro para o parasita, assim evadindo o sistema imunológico. O mecanismo comumente aceito para essa enzima segue um modelo “ping-pong”, no qual um primeiro substrato entra no sítio ativo da enzima e transfere para a enzima um grupamento químico (no caso, um ácido siálico). Apenas depois que o restante do substrato é liberado pela enzima um segundo substrato entra e remove esse grupamento, deixando a enzima em seu estado original. Nesse mecanismo, no máximo uma molécula está ligada à enzima em cada momento, formando um intermediário binário.Recentemente um mecanismo alternativo, envolvendo um intermediário ternário onde o doador e o aceitador se ligam à enzima ao mesmo tempo, foi sugerido por Oliveira et al.(OLIVEIRA et al., 2014) No entanto, as estruturas cristalinas da TcTS disponíveis mostram apenas um sítio de ligação muito estreito, de forma que um rearranjo conformacional seria necessário para acomodar ambos doador e aceitador. Nesse trabalho, estamos investigando a flexibilidade do sítio ativo da TcTS no seu mecanismo bioquímico, analisando a dinâmica do complexo.