Fevereiro 2015 vol. 1 num. 2 - XX Congresso Brasileiro de Engenharia Química

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CROMATOGRAFIA NEGATIVA EM AMINOHEXIL- AGAROSE: SEPARAÇÃO DE FRAGMENTOS Fab HUMANO

CARMIGNOTTO, G. P. ; BUENO, S. M. A. ;

Artigo:

Os fragmentos de imunoglobulina G são moléculas empregadas em testes diagnósticos e terapias. Usualmente são purificados por cromatografia de afinidade em proteínas A ou G imobilizadas em matrizes sólidas. No entanto, esses ligantes apresentam algumas desvantagens, sendo a principal delas o alto custo. Como ligantes alternativos de baixo custo, têm sido propostos o emprego de diaminas imobilizadas. Neste trabalho foi avaliada a separação de fragmento Fab humano por cromatografia negativa (proteína alvo obtida na fração não-retida) em aminohexil-agarose, em diferentes sistemas tamponantes, na faixa de pH 6,0 a 8,5. A seletividade do adsorvente foi avaliada por eletroforese SDS-PAGE e Western blot. Os resultados mostraram que a adsorção de proteínas na coluna ocorre entre os valores de pH de 7,0 a 8,5, tendo obtido fragmentos Fab separados dos fragmentos Fc na fração não-retida em tampão Tris-HCl pH 8,5.

Artigo:

Palavras-chave:

DOI: 10.5151/chemeng-cobeq2014-1374-19589-148055

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Como citar:

CARMIGNOTTO, G. P.; BUENO, S. M. A.; "CROMATOGRAFIA NEGATIVA EM AMINOHEXIL- AGAROSE: SEPARAÇÃO DE FRAGMENTOS Fab HUMANO", p. 1974-1981 . In: Anais do XX Congresso Brasileiro de Engenharia Química - COBEQ 2014 [= Blucher Chemical Engineering Proceedings, v.1, n.2]. São Paulo: Blucher, 2015.
ISSN 2359-1757, DOI 10.5151/chemeng-cobeq2014-1374-19589-148055

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