Blucher Chemical Engineering Proceedings
- Todas as edições
- Última edição
- Equipe de Produção
- ISSN 2359-1757
ESTABILIZAÇÃO DE LECITASE ULTRA POR IMOBILIZAÇÃO EM SUPORTE MACROPOROSO
ESTABILIZAÇÃO DE LECITASE ULTRA POR IMOBILIZAÇÃO EM SUPORTE MACROPOROSO
PINHEIRO, M. P; FERNANDEZ-LAFUENTE, R; GONÇALVES, L. R. G; SANTOS, J. C. S
Pôster:
A enzima Lecitase Ultra foi imobilizada através de diferentes estratégias no suporte Immobead-350 com o intuito de avaliar os parâmetros de imobilização e a estabilidade térmica e em solvente dos biocatalisadores produzidos. Foram estudadas as melhores condições de imobilização nos pHs 7 e 10. Através dos parâmetros avaliados, observou-se que o biocatalisador formado pela imobilização da enzima direto a pH 7 (durante 3 horas) apresentou a maior atividade do derivado ( 16,1 U/g), contudo as demais preparações também exibiram elevadas atividades. No ensaio de inativação térmica e na presença de solvente, o derivado Leci-2p (24 h/pH10) foi considerado o mais estável, pois apresentou elevados tempos de meia-vida em todas as condições, sendo maior que os demais a pH 10 (50 °C) e na presença de acetonitrila 30 % (t1/2 = 61,9 e 198 minutos, respectivamente).
A enzima Lecitase Ultra foi imobilizada através de diferentes estratégias no suporte Immobead-350 com o intuito de avaliar os parâmetros de imobilização e a estabilidade térmica e em solvente dos biocatalisadores produzidos. Foram estudadas as melhores condições de imobilização nos pHs 7 e 10. Através dos parâmetros avaliados, observou-se que o biocatalisador formado pela imobilização da enzima direto a pH 7 (durante 3 horas) apresentou a maior atividade do derivado ( 16,1 U/g), contudo as demais preparações também exibiram elevadas atividades. No ensaio de inativação térmica e na presença de solvente, o derivado Leci-2p (24 h/pH10) foi considerado o mais estável, pois apresentou elevados tempos de meia-vida em todas as condições, sendo maior que os demais a pH 10 (50 °C) e na presença de acetonitrila 30 % (t1/2 = 61,9 e 198 minutos, respectivamente).
Palavras-chave:
DOI: 10.5151/cobeq2018-PT.0895
Referências bibliográficas
- [1] BEZERRA, C. S. et al. Enzyme immobilization onto renewable polymeric matrixes: Past, present, and
- [2] future trends. Journal of Applied Polymer Science, v. 42125, p. 1–15, 2015.
- [3] DHAKE, K. P. et al. Immobilization of steapsin lipase on macroporous immobead-350 for biodiesel
- [4] production in solvent free system. Biotechnology and Bioprocess Engineering, v. 17, n. 5, p. 959–
- [5] 965, 2012.
- [6] DOS SANTOS, J. C. S. et al. Immobilization of CALB on activated chitosan: Application to
- [7] enzymatic synthesis in supercritical and near-critical carbon dioxide. Biotechnology Reports, v. 14, p.
- [8] 16–26, 2017.
- [9] GARCIA-GALAN, C. et al. Potential of Different Enzyme Immobilization Strategies to Improve
- [10] Enzyme Performance. Advanced Synthesis & Catalysis, v. 353, n. 16, p. 2885–2904, 2011.
- [11] GARCIA-GALAN, C. et al. Tuning of Lecitase features via solid-phase chemical modification: Effect
- [12] of the immobilization protocol. Process Biochemistry, v. 49, n. 4, p. 604–616, 2014a.
- [13] GARCIA-GALAN, C. et al. Evaluation of styrene-divinylbenzene beads as a support to immobilize
- [14] lipases. Molecules, v. 19, n. 6, p. 7629–7645, 2014b.
- [15] MATTE, C. R. et al. Physical-Chemical Properties of the Support Immobead 150 Before and After the
- [16] Immobilization Process of Lipase. J. Braz. Chem. Soc, v. 28, n. 8, p. 1430–1439, 2017.
- [17] SADANA, A.; HENLEY, J. P. Analysis of enzyme deactivations by a series-type mechanism:
- [18] influence of modification on the activity and stability of enzymes. Ann N Y Acad Sci, v. 501, p. 73–
- [19] 79, 1987.
Como citar:
PINHEIRO, M. P; FERNANDEZ-LAFUENTE, R; GONÇALVES, L. R. G; SANTOS, J. C. S; "ESTABILIZAÇÃO DE LECITASE ULTRA POR IMOBILIZAÇÃO EM SUPORTE MACROPOROSO", p-3386-3389.
In: .
São Paulo: Blucher,
2018.
ISSN 23591757,
DOI 10.5151/cobeq2018-PT.0895
últimos 30 dias
77
downloads
348
visualizações
634
indexações
Sou autor desse trabalho
Você é citado neste trabalho?
Exportar citação - RefWork (RIS)
Copie a citação abaixo ou clique no botão Download para obter um arquivo com os dados
TY - CONF T1 - ESTABILIZAÇÃO DE LECITASE ULTRA POR IMOBILIZAÇÃO EM SUPORTE MACROPOROSO JO - Blucher Chemical Engineering Proceedings VL - 1 IS - 5 SP - 3386 EP - 3389 PY - 2018 T2 - XXII Congresso Brasileiro de Engenharia Química AU - , , , SN - 23591757 DO - http://dx.doi.org/10.5151/cobeq2018-PT.0895 UR - www.proceedings.blucher.com.br/article-details/estabilizao-de-lecitase-ultra-por-imobilizao-em-suporte-macroporoso-29282 KW - ER -
Exportar citação - BibTeX(BIB)
Copie a citação abaixo ou clique no botão Download para obter um arquivo com os dados
@article{PINHEIRO20144,
title="ESTABILIZAÇÃO DE LECITASE ULTRA POR IMOBILIZAÇÃO EM SUPORTE MACROPOROSO",
journal="Blucher Chemical Engineering Proceedings",
volume="1",
number="5",
pages="3386 - 3389",
year="2018",
note="",
issn="23591757",
doi="http://dx.doi.org/10.5151/cobeq2018-PT.0895",
url="www.proceedings.blucher.com.br/article-details/estabilizao-de-lecitase-ultra-por-imobilizao-em-suporte-macroporoso-29282",
author="M. P PINHEIRO", "R FERNANDEZ-LAFUENTE", "L. R. G GONÇALVES", "J. C. S SANTOS",
keywords="",
}
Exportar citação - Text(TXT)
Copie a citação abaixo ou clique no botão Download para obter um arquivo com os dados
M. P PINHEIRO, R FERNANDEZ-LAFUENTE, L. R. G GONÇALVES, J. C. S SANTOS, ESTABILIZAÇÃO DE LECITASE ULTRA POR IMOBILIZAÇÃO EM SUPORTE MACROPOROSO, Blucher Chemical Engineering Proceedings, Volume 1, 2018, Pages 3386-3389, ISSN 23591757, http://dx.doi.org/10.5151/cobeq2018-PT.0895 (www.proceedings.blucher.com.br/article-details/estabilizao-de-lecitase-ultra-por-imobilizao-em-suporte-macroporoso-29282) Palavras-chave:: ;