Fevereiro 2015 vol. 1 num. 2 - XX Congresso Brasileiro de Engenharia Química

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IMOBILIZAÇÃO DE INULINASE COMERCIAL EM NANOTUBOS DE CARBONO FUNCIONALIZADOS

GARLET, T. B. ; WEBER, C. T. ; FOLETTO, E. L. ; JAHN, S. L. ; MAZUTTI, M. A. ; KUHN, R. C. ;

Artigo:

O presente trabalho teve como objetivo principal definir uma estratégia para a imobilização de inulinase comercial em nanotubos de carbono funcionalizados. No delineamento composto central rotacional (DCCR) a concentração de enzima (0,87% e 1,72% (v/v)) e a razão adsorvente:adsorbato (1:175 e 1:460) foram as variáveis independentes. As cinéticas foram mantidas até equilíbrio, sendo este atingido aos seis minutos em todos os ensaios. De acordo com os resultados do DCCR a variável concentração de enzima apresentou um efeito negativo sobre a imobilização da inulinase, a razão adsorvente:adsorbato e a interação entre as duas variáveis apresentaram efeitos positivos (pAndlt;0,10). A enzima imobilizada manteve praticamente 100% da atividade relativa a 50 0C durante 240 minutos. Portanto, os nanotubos avaliados são considerados adsorventes promissores, devido ao rápido equilíbrio de adsorção, sendo assim definida uma estratégia de imobilização de enzimas.

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Palavras-chave:

DOI: 10.5151/chemeng-cobeq2014-1646-18230-156872

Referências bibliográficas
  • [1] DANIAL, E. N.; ELNASHAR, M. M. M.; AWAD, G. E. A. Immobilized inulinase on grafted alginate beads prepared by the one-step and the two-steps methods. Ind. Eng. Chem. Res., v. 49, p. 3120-3125, 2010.
  • [2] ETTALIBI, M.; BARATTI, J. C. Sucrose hydrolysis by thermostable immobilized inulinases from Aspergillus ficcum. Enzyme Microbioly Technol, v. 28, p. 596-601, 2001.
  • [3] FENG, W.; J.I., P. Enzymes immobilized on carbon nanotubes. Biotechnol Advances, v. 29, p. 889–895, 2011.
  • [4] HUSAIN, Q. β. Galactosidase and their potential applications. Critical Rev Biotechnol, v. 30, p. 41–62, 2010.
  • [5] Área temática: Processos Biotecnológicos 6JI, P., TAN, H., XU, X., FENG, W. Lipase covalently attached to multi-walled carbon nanotubes as an efficient catalyst in organic solvent. AIChE J, v. 56, p. 3005–11, 2010.
  • [6] MILLER, G. L. Use of dinitrosalisylic acid reagent for determination of reducing sugar. Analytical Chem, v. 31, p. 426-428, 1959.
  • [7] PEDROSA, V.A.; PALIWAL, S.; BALASUBRAMANIAN, S.; NEPAL, D.; DAVIS, V.; WILD, J.; RAMANCULO, E.; SIMONIAN, A. Enhanced stability of enzyme organophosphate hydrolase interfaced on the carbon nanotubes. Colloids and Surfaces B: Biointerfaces, v. 77, p. 69–74, 2010.
  • [8] SILVA, B.O.Y.; MAUGERI, F. Agitation, aeration and shear stress as key factors in inulinase production by Kluyveromyces marxianus. Enzyme Microbioly Technol, v. 36, p. 717-724, 2005.
  • [9] TASIS, D.; TAGMATARCHIS, N.; BIANCO, A.; PRATO, M. Chemistry of carbon nanotubes. Chem Ver, v. 106, p. 1105–36, 2006.
  • [10] YEWALE, T.; SINGHAL, R. S.; VAIDJA, A. A. Immobilization of inulinase from Aspergillus niger NCIM 945 on chitosan and its application in continuous inulin hydrolysis. Biocatal and Agric Biotech, 2: 96-101, 2013.
Como citar:

GARLET, T. B.; WEBER, C. T.; FOLETTO, E. L.; JAHN, S. L.; MAZUTTI, M. A.; KUHN, R. C.; "IMOBILIZAÇÃO DE INULINASE COMERCIAL EM NANOTUBOS DE CARBONO FUNCIONALIZADOS", p. 2339-2345 . In: Anais do XX Congresso Brasileiro de Engenharia Química - COBEQ 2014 [= Blucher Chemical Engineering Proceedings, v.1, n.2]. São Paulo: Blucher, 2015.
ISSN 2359-1757, DOI 10.5151/chemeng-cobeq2014-1646-18230-156872

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