INFLUÊNCIA DO SUBSTRATO NA DETERMINAÇÃO DA ATIVIDADE DA LIPASE DE Yarrowia lipolytica DURANTE A IMOBILIZAÇÃO POR ADSORÇÃO EM HIDRÓXIDO DUPLO LAMELAR (HDL)

INFLUÊNCIA DO SUBSTRATO NA DETERMINAÇÃO DA ATIVIDADE DA LIPASE DE Yarrowia lipolytica DURANTE A IMOBILIZAÇÃO POR ADSORÇÃO EM HIDRÓXIDO DUPLO LAMELAR (HDL)

RIOS, N.S.; DE MATOS, L.J.B.L.; DA SILVA JÚNIOR, I.J.; AMARAL, P.F.F.; COELHO, M.A.Z.; GONÇALVES, L.R.B

Artigo:

Lipases são enzimas que podem catalisar reações químicas de alto interesse industrial, como a produção de biodiesel. As enzimas solúveis são muito sensíveis a alterações de temperatura e pH, o que dificulta sua aplicação na indústria. Frente a esta dificuldade, estuda-se a imobilização de enzimas em suportes sólidos. O método de imobilização utilizado foi adsorção física da lipase no suporte, sendo as interações enzima/suporte por meio de ligações fracas, não covalentes. Nesse contexto, foram realizados experimentos para determinar a influência da afinidade enzima/substrato, nas mesmas condições de operação, na determinação dos parâmetros de imobilização. Os substratos testados para a determinação da atividade da enzima foram o p-nitrofenil laurato (pNFL) e azeite de oliva, utilizando uma emulsão preparada com goma arábica. Um estudo a diferentes temperaturas (4°C, 10°C, 25°C, 30°C, 37°C) comparando os substratos foi realizado. Os melhores resultados foram observados na temperatura de 10 ºC, para o substrato azeite de oliva (Atividade da enzima imobilizada: 31,43 U/g e Atividade recuperada: 37,41 %). Os parâmetros de imobilização determinado a partir do substrato pNFL foram menores (Atividade da enzima imobilizada: 6,42 U/g e Atividade recuperada: 7,03 %), mostrando que a lipase tem uma maior afinidade pelo substrato azeite de oliva.

Lipases são enzimas que podem catalisar reações químicas de alto interesse industrial, como a produção de biodiesel. As enzimas solúveis são muito sensíveis a alterações de temperatura e pH, o que dificulta sua aplicação na indústria. Frente a esta dificuldade, estuda-se a imobilização de enzimas em suportes sólidos. O método de imobilização utilizado foi adsorção física da lipase no suporte, sendo as interações enzima/suporte por meio de ligações fracas, não covalentes. Nesse contexto, foram realizados experimentos para determinar a influência da afinidade enzima/substrato, nas mesmas condições de operação, na determinação dos parâmetros de imobilização. Os substratos testados para a determinação da atividade da enzima foram o p-nitrofenil laurato (pNFL) e azeite de oliva, utilizando uma emulsão preparada com goma arábica. Um estudo a diferentes temperaturas (4°C, 10°C, 25°C, 30°C, 37°C) comparando os substratos foi realizado. Os melhores resultados foram observados na temperatura de 10 ºC, para o substrato azeite de oliva (Atividade da enzima imobilizada: 31,43 U/g e Atividade recuperada: 37,41 %). Os parâmetros de imobilização determinado a partir do substrato pNFL foram menores (Atividade da enzima imobilizada: 6,42 U/g e Atividade recuperada: 7,03 %), mostrando que a lipase tem uma maior afinidade pelo substrato azeite de oliva.

Palavras-chave:

DOI: 10.5151/chemeng-cobec-ic-06-em-109

Referências bibliográficas

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Como citar:

RIOS, N.S.; DE MATOS, L.J.B.L.; DA SILVA JÚNIOR, I.J.; AMARAL, P.F.F.; COELHO, M.A.Z.; GONÇALVES, L.R.B; "INFLUÊNCIA DO SUBSTRATO NA DETERMINAÇÃO DA ATIVIDADE DA LIPASE DE Yarrowia lipolytica DURANTE A IMOBILIZAÇÃO POR ADSORÇÃO EM HIDRÓXIDO DUPLO LAMELAR (HDL)", p-744-748. In: . São Paulo: Blucher, 2014.
ISSN 23591757, DOI 10.5151/chemeng-cobec-ic-06-em-109