Fevereiro 2015 vol. 1 num. 2 - XX Congresso Brasileiro de Engenharia Química

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MODIFICAÇÃO QUÍMICA DE LECITASE ULTRA EM FASE SÓLIDA: EFEITO DO PROTOCOLO DE IMOBILIZAÇÃO (um espaço) (um espaço)

SANTOS, J. C. S. DOS ; GARCIA-GALÁN, C. ; BARBOSA, O. ; SANT''ANA, H. B. ; GONÇALVES, L. R. B. ; FERNÁNDEZ-LAFUENTE, ROBERTO ;

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Lecitase Ultra foi imobilizada por meio de duas estratégias diferentes: ligação covalente em brometo de cianogênio-agarose e por ativação interfacial em octil-agarose. Os derivados foram submetidos a diferentes modificações químicas (aminação, glutaraldeído ou ácido 2,4,6-trinitrobenzensulfonic (TNBS)), a fim de verificar o efeito nas propriedades catalíticas das enzimas imobilizadas. A modificação com glutaraldeído da enzima imobilizada ou modificada e aminada permitiu melhorar a estabilidade da enzima imobilizada, tanto em pH7 e 9 (em torno de 10 vezes), mas apenas a enzima aminada melhorou a estabilidade em pH5. A aminação melhorou a estabilidade de octil-Lecitase, ao mesmo tempo em que reduziu a estabilidade da imobilizada por covalência. E a modificação com TNBS apenas melhora a estabilidade da enzima imobilizada covalentemente, por um fator de 10 vezes, em pH9.

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Palavras-chave:

DOI: 10.5151/chemeng-cobeq2014-0314-26051-188669

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Como citar:

SANTOS, J. C. S. DOS; GARCIA-GALÁN, C.; BARBOSA, O.; SANT''ANA, H. B.; GONÇALVES, L. R. B.; FERNÁNDEZ-LAFUENTE, ROBERTO; "MODIFICAÇÃO QUÍMICA DE LECITASE ULTRA EM FASE SÓLIDA: EFEITO DO PROTOCOLO DE IMOBILIZAÇÃO (um espaço) (um espaço)", p. 464-471 . In: Anais do XX Congresso Brasileiro de Engenharia Química - COBEQ 2014 [= Blucher Chemical Engineering Proceedings, v.1, n.2]. São Paulo: Blucher, 2015.
ISSN 2359-1757, DOI 10.5151/chemeng-cobeq2014-0314-26051-188669

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