ESTABILIZAÇÃO DA FORMA ABERTA DE LECITASE ATRAVÉS DA MODIFICAÇÃO FÍSICA COM POLÍMEROS IÔNICOS

ESTABILIZAÇÃO DA FORMA ABERTA DE LECITASE ATRAVÉS DA MODIFICAÇÃO FÍSICA COM POLÍMEROS IÔNICOS

SANTOS, J. C. S. DOS; GARCIA-GALÁN, C.; RODRIGUES, R. C.; SANT''ANA, H. B.; FERNÁNDEZ-LAFUENTE, ROBERTO; GONÇALVES, L. R. B.

Artigo:

Lecitase Ultra é uma fosfolipase A1, uma enzima que foi imobilizada covalentemente em brometo de cianogênio-agarose (CNBr), mantendo 70% da atividade inicial. A atividade da enzima imobilizada, Lecitase-CNBr, na presença de detergentes, tais como Triton X-100, dodecil sulfato de sódio (SDS), cetiltrimetil brometo de amônio (CTAB) foi melhorada em cerca de até 800% quando utilizado CTAB. No entanto, CTAB e Triton-X100 apresentaram um efeito negativo sobre a estabilidade da enzima, mesmo quando foram usados em baixas concentrações (0,01% (v/v)), e nem o detergente SDS pode ser usado por longos períodos na concentração de 1%. O revestimento da enzima imobilizada com polietilenimina (PEI), em tampão aquoso, produziu um aumento de 3 vezes na atividade da enzima. No entanto, na presença de SDS, a 0,1% (v/v), este revestimento produziu um aumento de 50 vezes na atividade da enzima. Usando PEI e 0,01% (v/v) de CTAB, a atividade Lecitase diminuiu em 10%.

Lecitase Ultra é uma fosfolipase A1, uma enzima que foi imobilizada covalentemente em brometo de cianogênio-agarose (CNBr), mantendo 70% da atividade inicial. A atividade da enzima imobilizada, Lecitase-CNBr, na presença de detergentes, tais como Triton X-100, dodecil sulfato de sódio (SDS), cetiltrimetil brometo de amônio (CTAB) foi melhorada em cerca de até 800% quando utilizado CTAB. No entanto, CTAB e Triton-X100 apresentaram um efeito negativo sobre a estabilidade da enzima, mesmo quando foram usados em baixas concentrações (0,01% (v/v)), e nem o detergente SDS pode ser usado por longos períodos na concentração de 1%. O revestimento da enzima imobilizada com polietilenimina (PEI), em tampão aquoso, produziu um aumento de 3 vezes na atividade da enzima. No entanto, na presença de SDS, a 0,1% (v/v), este revestimento produziu um aumento de 50 vezes na atividade da enzima. Usando PEI e 0,01% (v/v) de CTAB, a atividade Lecitase diminuiu em 10%.

Palavras-chave:

DOI: 10.5151/chemeng-cobeq2014-0362-25847-188666

Referências bibliográficas

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Como citar:

SANTOS, J. C. S. DOS; GARCIA-GALÁN, C.; RODRIGUES, R. C.; SANT''ANA, H. B.; FERNÁNDEZ-LAFUENTE, ROBERTO; Luciana R. B. Gonçalves; "ESTABILIZAÇÃO DA FORMA ABERTA DE LECITASE ATRAVÉS DA MODIFICAÇÃO FÍSICA COM POLÍMEROS IÔNICOS", p-524-531. In: Anais do XX Congresso Brasileiro de Engenharia Química - COBEQ 2014 [= Blucher Chemical Engineering Proceedings, v.1, n.2]. São Paulo: Blucher, 2015.
ISSN 23591757, DOI 10.5151/chemeng-cobeq2014-0362-25847-188666