Fevereiro 2015 vol. 1 num. 2 - XX Congresso Brasileiro de Engenharia Química

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ESTABILIZAÇÃO DA FORMA ABERTA DE LECITASE ATRAVÉS DA MODIFICAÇÃO FÍSICA COM POLÍMEROS IÔNICOS

SANTOS, J. C. S. DOS ; GARCIA-GALÁN, C. ; RODRIGUES, R. C. ; SANT''ANA, H. B. ; GONÇALVES, L. R. B. ; FERNÁNDEZ-LAFUENTE, ROBERTO ;

Artigo:

Lecitase Ultra é uma fosfolipase A1, uma enzima que foi imobilizada covalentemente em brometo de cianogênio-agarose (CNBr), mantendo 70% da atividade inicial. A atividade da enzima imobilizada, Lecitase-CNBr, na presença de detergentes, tais como Triton X-100, dodecil sulfato de sódio (SDS), cetiltrimetil brometo de amônio (CTAB) foi melhorada em cerca de até 800% quando utilizado CTAB. No entanto, CTAB e Triton-X100 apresentaram um efeito negativo sobre a estabilidade da enzima, mesmo quando foram usados em baixas concentrações (0,01% (v/v)), e nem o detergente SDS pode ser usado por longos períodos na concentração de 1%. O revestimento da enzima imobilizada com polietilenimina (PEI), em tampão aquoso, produziu um aumento de 3 vezes na atividade da enzima. No entanto, na presença de SDS, a 0,1% (v/v), este revestimento produziu um aumento de 50 vezes na atividade da enzima. Usando PEI e 0,01% (v/v) de CTAB, a atividade Lecitase diminuiu em 10%.

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Palavras-chave:

DOI: 10.5151/chemeng-cobeq2014-0362-25847-188666

Referências bibliográficas
  • [1] BRADFORD, M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein dye binding. Anal. Biochem, v.72, p. 248–254, 1976.
  • [2] Área temática: Processos Biotecnológicos 7 DE MARIA, L.; VIND, J.; OXENBØLL, K.M.; SVENDSEN, A.; PATKAR, S;. Phospholipases and their industrial applications. Appl. Microbiol. Biotechnol. v.74, p.290-300, 2007.
  • [3] FERNÁNDEZ-LORENTE, G.; PALOMO,J.M.; CABRERA, Z.; GUISÁN, J.M.; FERNÁNDEZ-LAFUENTE, R. Specificity enhancement towards hydrophobic substrates by immobilization of lipases by interfacial activation on hydrophobic supports. Enz. Microb. Technol., v. 41, p. 565–569, 2007.
  • [4] GARCIA-GALANA, C.; SANTOS, J.C.S.; BARBOSA, O.; TORRES, R.; PEREIRA, E. B.; CORBERAN, V. C.; GONÇALVES, L.R.B.; FERNANDEZ-LAFUENTE, R. Tuning of Lecitase features via solid-phase chemical modification: Effect of the immobilization protocol. Process. Biochem., v.49, p. 604–616, 201
  • [5] aSANTOS, J.C.S,; GARCIA-GALAN, C.; RODRIGUES, R.C.; SANTA’ANA, H.B.; GONÇALVES, L.R.B.; FERNANDEZ-LAFUENTE, R. Improving the catalytic properties of immobilized Lecitase via physical coating with ionic polymers. Enz. .Microb. Techn. v.60, p.1–8, 2014.
  • [6] bSANTOS, J.C.S,; GARCIA-GALAN, C.; RODRIGUES, R.C.; SANTA’ANA, H.B.; GONÇALVES, L.R.B.; FERNANDEZ-LAFUENTE, R. Stabilizing hyperactivated lecitase structures through physical treatment with ionic polymers.. Process. Biochem. manuscript accepted, 2014.
Como citar:

SANTOS, J. C. S. DOS; GARCIA-GALÁN, C.; RODRIGUES, R. C.; SANT''ANA, H. B.; GONÇALVES, L. R. B.; FERNÁNDEZ-LAFUENTE, ROBERTO; "ESTABILIZAÇÃO DA FORMA ABERTA DE LECITASE ATRAVÉS DA MODIFICAÇÃO FÍSICA COM POLÍMEROS IÔNICOS", p. 524-531 . In: Anais do XX Congresso Brasileiro de Engenharia Química - COBEQ 2014 [= Blucher Chemical Engineering Proceedings, v.1, n.2]. São Paulo: Blucher, 2015.
ISSN 2359-1757, DOI 10.5151/chemeng-cobeq2014-0362-25847-188666

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